Аминокислоты в отличие от аминов содержат. Аминокислотный состав белков

Химические вещества, содержащие структурные компоненты молекулы карбоновой кислоты и амина, называются аминокислотами. Это общее название группы органических соединений, в составе которых присутствует углеводородная цепь, карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH2). Их предшественниками являются карбоновые кислоты, а молекулы, у которых водород у первого углеродного атома замещен аминогруппой, называются альфа-аминокислотами.

Всего 20 аминокислот имеют ценность для ферментативных реакций биосинтеза, протекающих в организме всех живых существ. Эти вещества называются стандартными аминокислотами. Существуют также нестандартные аминокислоты, которые включены в состав некоторых специальных белковых молекул. Они не встречаются повсеместно, хотя выполняют важную функцию в живой природе. Вероятно, радикалы этих кислот модифицируются уже после биосинтеза.

Общая информация и список веществ

Известны две большие группы аминокислот, которые были выделены по причине закономерностей их нахождения в природе. В частности, существуют 20 аминокислот стандартного типа и 26 нестандартных аминокислот. Первые находят в составе белков любого живого организма, тогда как вторые являются специфическими для отдельных живых организмов.

20 аминокислот стандартных делятся на 2 типа в зависимости от способности синтезироваться в человеческом организме. Это заменимые, которые в клетках человека способны образовываться из предшественников, и незаменимые, для синтеза которых не существует ферментных систем или субстрата. Заменимые аминокислоты могут не присутствовать в пище, так как их организм может синтезировать, восполняя их количество при необходимости. Незаменимые аминокислоты не могут быть получены организмом самостоятельно, а поэтому должны поступать с пищей.

Биохимиками определены названия аминокислот из группы незаменимых. Всего их известно 8:

• метионин;
• треонин;
• изолейцин;
• лейцин;
• фенилаланин;
• триптофан;
• валин;
• лизин;
• также часто сюда относят гистидин.

Это вещества с различным строением углеводородного радикала, но обязательно с наличием карбоксильной группы и аминогруппы у альфа-С-атома.

В группе заменимых аминокислот присутствует 11 веществ:

• аланин;
• глицин;
• аргинин;
• аспарагин;
• кислота аспарагиновая;
• цистеин;
• кислота глютаминовая;
• глютамин;
• пролин;
• серин;
• тирозин.

В основном их химическое строение проще, нежели у незаменимых, поэтому их синтез дается организму легче. Большинство незаменимых аминокислот невозможно получить только из-за отсутствия субстрата, то есть молекулы-предшественника путем реакции переаминирования.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина - животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин - медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин - эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов - упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагин — распространенная заменимая аминокислота, присутствующая в виде сладкого на вкус L-изомера и горького D-изомера. Из аспарагина образуются белки организма, а путем глюконеогенеза синтезируется оксалоацетат. Это вещество способно окисляться в цикле трикарбоновых кислот и давать энергию. Это означает, что помимо структурной функции аспарагин выполняет и энергетическую.

Неспособный синтезироваться в организме человека лизин — аминокислота с щелочными свойствами. Из нее в основном синтезируются иммунные белки, ферменты и гормоны. При этом лизин — аминокислота, самостоятельно проявляющая антивирусные средства против вируса герпеса. Однако вещество в качестве препарата не используется.

Аминокислота глутамин присутствует в крови в концентрациях, намного превышающих содержание прочих аминокислот. Она играет главную роль в биохимических механизмах азотистого обмена и выведения метаболитов, участвует в синтезе нуклеиновых кислот, ферментов, гормонов, способна укреплять иммунитет, хотя в качестве лекарственного препарата не используется. Но глутамин широко применяется среди спортсменов, так как помогает восстанавливаться после тренировок, удаляет метаболиты азота и бутирата из крови и мышц. Этот механизм ускорения восстановления спортсмена не считается искусственным и справедливо не признается допинговым. Более того, лабораторные способы уличения спортсменов в таком допинге отсутствуют. Глутамин также в значительном количестве присутствует в пище.

Аспарагиновая и глутаминовая кислота

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты чрезвычайно ценные для организма человека из-за своих свойств, активирующих нейромедиаторов. Они ускоряют передачу информации между нейронами, обеспечивая поддержание работоспособности структур мозга, лежащих ниже коры. В таких структурах важна надежность и постоянство, ведь эти центры регулируют дыхание и кровообращение. Поэтому в крови присутствует огромное количество аспарагинивой и глутаминовой аминокислоты. Пространственная структурная формула аминокислот указана на рисунке ниже.

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе мочевины, устраняя аммиак из головного мозга. Она является значимым веществом для поддержания высокой скорости размножения и обновления клеток крови. Разумеется, при лейкозе этот механизм вреден, а поэтому для достижения ремиссии используются препараты ферментов, разрушающих аспарагиновую аминокислоту.

Одну четвертую часть от числа всех аминокислот в организме составляет глутаминовая кислота. Это нейромедиатор постсинаптических рецепторов, необходимый для синаптической передачи импульса между отростками нейронов. Однако для глутаминовой кислоты характерен и экстрасинаптический путь передачи информации — объемная нейротансмиссия. Такой способ лежит в основе памяти и представляет собой нейрофизиологическую загадку, ведь пока не выяснено, какие рецепторы определяют количество глутамата вне клетки и вне синапсов. Однако предполагается, что именно количество вещества вне синапса имеет важность для объемной нейротрансмиссии.

Химическая структура

Все нестандартные и 20 стандартных аминокислот имеют общий план строения. Она включает циклическую или алифатическую углеводородную цепочку с наличием радикалов или без них, аминогруппу у альфа-углеродного атома и карбоксильную группу. Углеводородная цепочка может быть любой, чтобы вещество имело реакционную способность аминокислот, важно расположение основных радикалов.

Аминогруппа и карбоксильная группа должны быть присоединены к первому углеродному атому цепочки. Согласно принятой в биохимии номенклатуре, он называется альфа-атомом. Это важно для образования пептидной группы — важнейшей химической связи, благодаря которой существуют белок. С точки зрения биологической химии, жизнью называется способ существования белковых молекул. Главное значение аминокислот - это образование пептидной связи. Общая структурная формула аминокислот представлена в статье.

Физические свойства

Несмотря на схожую структуру углеводородной цепи, аминокислоты по физическим свойствам значительно отличаются от карбоновых кислот. При комнатной температуре они являются гидрофильными кристаллическими веществами, хорошо растворяются в воде. В органическом растворителе из-за диссоциации по карбоксильной группе и отщепления протона аминокислоты растворяются плохо, образуя смеси веществ, но не истинные растворы. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус, тогда как карбоновые кислоты - кислые.

Указанные физические свойства обусловлены наличием двух функциональных химических групп, из-за которых вещество в воде ведет себя как растворенная соль. Под действием молекул воды от карбоксильной группы отщепляется протон, акцептором которого является аминогруппа. За счет смещения электронной плотности молекулы и отсутствия свободно двигающихся протонов рН (показатель кислотности) раствор остается достаточно стабильным при добавлении кислот или щелочей с высокими константами диссоциации. Это означает, что аминокислоты способны образовывать слабые буферные системы, поддерживая гомеостаз организма.

Важно, что модуль заряда диссоциированной молекулы аминокислоты равен нулю, так как протон, отщепленный от гидроксильной группы, принимается атомом азота. Однако на азоте в растворе формируется положительный заряд, а на карбоксильной группе - отрицательный. Способность диссоциировать напрямую зависит от кислотности, а поэтому для растворов аминокислот существует изоэлектрическая точка. Это рН (показатель кислотности), при котором наибольшее количество молекул имеют нулевой заряд. В таком состоянии они неподвижны в электрическом поле и не проводят ток.

Белки, их структура и биологические функции. Ферменты.

Все химические вещества делят на две группы: органические и неорганические.

Неорганические вещества: вода, минеральные соли и кислоты.

Органические вещества – это соединения углерода , которые возникли в живых организмах или являются продуктами их жизнедеятельности.

Органические вещества составляют в среднем 20-30% массы клетки живых организмов.

Органические вещества: белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты.

Молекулы этих веществ имеют очень большую молекулярную массу, состав их молекул входят тысячи, десятки тысяч или даже миллионы атомов, поэтому их называют макромолекулами (биополимерами ).

Биополимеры состоят из одинаковых или схожих звеньев – мономеров, которые последовательно связаны между собой ковалентной связью.

Если обозначить тип мономера определенной буквой, например А , то полимер можно изобразить в виде очень длинного сочетания мономерных звеньев: А-А-А-А-...-А. Если соединить два типа мономеров А и Б, можно получить очень большой набор разнообразных полимеров, например Б Б А Б Б А Б Б А Б Б... Т.об. мономеры служат строительным материалом для полимеров.

Большинство липидов образуются из глицерина и жирных кислот, но их будет рассмотрен отдельно. Помимо образования макромолекул малые биологические молекулы выполняют и различные специальные функции.

Ряд органических веществ относится к биологически активным веществам: гормоны, пигменты, витамины и т.д. Они влияют на процессы обмена веществ и преобразование энергии, осуществляют гормональную регуляцию процессов жизнедеятельности организма.

Среди органических веществ белки занимают первое место, как по количеству, так и по значению. У животных на них приходится около 50% сухой массы клетки.

Белки – это высокомолекулярные азотосодержащие биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот.

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становится белыми.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин - 36 000, гемоглобин - 152 000, миозин - 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта - 46, уксусной кислоты - 60, бензола - 78.

Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми (протеины) .

Если белки содержат помимо аминокислот еще и небелковый компонент, их называют сложными (протеиды) . Небелковый компонент может быть углеводом (гликопротеиды ), липидами (липопротеиды ), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды ).

Аминокислотный состав белков

Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков. В организме человека встречается около 5 млн типов белков. Но несмотря на такое разнообразие, обычно белки построены всего из 20 различных аминокислот, а огромное разнообразие белков обеспечивается различными комбинациями этих аминокислот.

М ономерами белков являются α-аминокислоты .

Все аминокислоты содержат :

1) карбоксильную группу (–СООН ) – обеспечивает кислотные свойства,

2) аминогруппу (–NH 2 ) – обеспечивает основные свойства,

3) радикал или R -группу (остальная часть молекулы). У разных аминокислот радикалы отличаются.

Строение радикала у разных видов аминокислот - различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают:

заменимые аминокислоты - могут синтезироваться;

незаменимые аминокислоты- не могут синтезироваться.

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются человеческим организмом.

Для разных видов животных и людей разного возраста набор незаменимых аминокислот неодинаковый, например аргинин и гистидин заменимы для взрослых и незаменимы для детей.

Белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты, называют полноценными . Неполноценные белки – белки, в состав которых не входят некоторые незаменимые кислоты.

Недостаток незаменимых аминокислот вызывает такие проблемы, как:

· нарушение обмена веществ (организм начинает потреблять аминокислоты из белков соединительной ткани, мышц, крови и печени, ведь поддерживать нормальную работу сердца и мозга – наиболее важных органов, в итоге - истощение),

· в детском возрасте – задержка роста и развития ,

· потерю массы тела ,

· снижение иммунитета и депрессии .

· При занятиях спортом недостаток незаменимых аминокислот резко увеличивает риск травм и снижает спортивные результаты.

Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах:

· Валин – в зерновых, грибах, мясе, молочных продуктах, сое, арахисе.

· Изолейцин – в орехах кешью и миндале, курином мясе и яйцах, рыбе, печени, мясе, ржи, чечевице, сое и в большинстве семян.

· Лейцин – в мясе и рыбе, орехах, чечевице, буром рисе и также в большинстве семян.

· Лизин – в рыбе, мясе, молоке и молочных продуктах, пшенице и орехах.

· Метионин – в молоке, рыбе, яйцах, мясе, бобовых.

· Треонин – в яйцах и молочных продуктах.

· Триптофан – в мясе, бананах, финиках, кунжуте, арахисе, овсе.

· Фенилаланин – в говядине, курице, рыбе, яйцах, сое, молоке и твороге.

Норма потребления белка в сутки составляет 1,5 г на 1 кг веса . При больших физических нагрузках норма возрастает. До недавнего времени считалось, что норма потребления белка - 150 г ежедневно, сегодня официально признанная норма - 30-45 г.

Что происходит с мясом, если поместить его в теплую влажную среду?

Оно начинает гнить. В организме человека точно также накапливаются продукты гниения, которые необходимо нейтрализовать. С помощью специальных реакций.

Потребление избыточного количества белка вызывает интоксикацию организма - отравление продуктами распада белков. Существует легенда, что в древнем Китае применялся вид казни, когда преступника кормили исключительно вареным мясом. Через пару месяцев почки прекращали справляться с выведением продуктов белкового распада, вследствие чего наступало отравление организма.

Вегетарианцы – не едят мяса.

Веганы – строгие вегетарианцы, они не приемлют насилия над животными. Не едят мясо, рыбу, молоко, масло, сыр, яйца, не используют кожу, шерсть и мех.

Растения синтезируют все виды аминокислот. Чтобы получить полный набор незаменимых аминокислот из растительных продуктов, желательно сочетать злаки, бобовые, орехи, овощи и фрукты.

Строение белков

Остатки аминокислот в составе белков соединяются между собой пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.

При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид.

Полипептиды – структуры, которые состоят из 20-50 остатков аминокислот. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом - свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Белки это полипептиды с высокой молекулярной массой, содержат свыше 50 аминокислотных остатков.

Уровни структурной организации белков

Известно четыре уровня структурной организации белков: первичная структура, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная

Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется качественным и количественным составом аминокислот.

Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию - транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание - серповидноклеточная анемия.

Вторичная

Это пространственное расположение полипептидной цепи.

Чаще всего полипептидная цепь полностью или частично закручивается в спираль. Радикалы аминокислот находятся с внешней стороны спирали, внутри спирали находятся амино- и карбоксильная группа. Стабилизация витка происходит благодаря водородным связям, возникающим между карбоксильной и аминогруппой. Водородные связи гораздо слабее пептидных.

Третичная

Обусловлена способностью полипептидной спирали закручиваться в клубок (глобулу ), благодаря дисульфидным связям. Поддержание третичной структуры обеспечивают дисульфидные связи, гидрофобные взаимодействия и ионные связи.

При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофилбные цепи.

Третичную структуру имеют большинство белков. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями.

4) Четвертичная

Образуется когда объединятся несколько глобул. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Например молекула гемоглобина состоит из четырех остатков молекул белка миоглобина.

Свойства белков

Свойства белков обусловлены их аминокислотным составом и пространственной структурой.

По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные (растворимые) и фибриллярные (нерастворимые).

Что происходит при варке яиц с белком?

Денатурация – это процесс нарушения природной структуры белка, который сопровождается разворачиванием белковой молекулы без нарушения первичной структуры.

Денатурацию могут вызвать нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание.

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Чаще всего денатурация необратима, но бывает иногда возможна ренатурация - процесс восстановления структуры белка после денатурации (в таком случае это была обратимая денатурация).

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Деструкция – необратимый процесс разрушения первичной структуры.

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов ) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин , образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы ), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами , которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках.
Функция антифриза	В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

	|	следующая лекция ==>

Основных аминокислот всего 20. Их названия связаны со случайными моментами. Все аминокислоты, которые входят в состав природных белков – это α -аминокислоты. Это значит, что амино- и карбоксильная группа находятся у одного углеродного атома.

1. аминоуксусная кислота (глицин);

2. α-аминопропанова кислота (аланин);

3. α- аминопентановая кислота (валин);

4. α-аминоизокапроновая кислота (лейцин);

5. α-амино-β-метилвалериановая кислота (изолейцин);

6. α-амино-β-гидроксипропановая кислота (серин);

7. α-амино-β-гидроксимасляная кислота (треонин);

Сера-содержащие :

8. α-амино-β-меркаптопропановая кислота (цистеин);

9. α-амино-γ-метилтиомасляная кислота (метионин);

10. α-аминоянтарная кислота (аспарагиновая кислота);

11. амид аспарагиновой кислоты (аспарагин);

12. α-аминоглутаровая кислота (глутаминовая кислота);

13. амид α-аминоглутаровой кислоты (гутамин);

14. α, ε-диаминокапроновая кислота (лейзин);

15. α-амино-δ-гуанидиловалериановая кислота

(аргинин);

Циклические :

16. α-амино-β-фенилпропановая кислота (фенилаланин);

17. α-амино-β-пара-гидроксифенилпроавновая кислота (тирозин);

18. α-амино-β-имидозолилпропановая ксилота (гистедин);

19. α-амино-β-индолилпропановая ксилота (триптофан);

20. α-тетрагидропироллкарбоновая кислота (пролин).

Все природные аминокислоты относятся к L-стереохимическому ряду, D-рядя только как исключение у бактерий, в составе капсул, чтобы защитить бактерии от действия ферментов.

Лекция 3 .

Для каждой аминокислоты характерны свои единственные физико-химические свойства – изоэлектрическая точка, т.е. та pH среды, при которой раствор этой аминокислоты электронейтрален. (q = 0).

Если же рассматривать такую кислоту в водной среде, то диссоциация происходит и по кислотному и по основному типу – биполярный ион.

В организме млекопитающих в печени имеется фермент оксидаза-D-аминокислот, который избирательно разрушает D-аминокислоты, которые попадают с продуктами питания. D-аминокислоты обнаружены в составе некоторых пептидов микроорганизмов. Кроме того, D-аминокислоты входят в состав большого числа антибиотиков. Например, D-валин, D-лейцин входят в состав антибиотика границидина, D-фенилаланин входит в состав границидина-С, пенициллин содержит необычный фрагмент D-диметилцистеин.

Процесс рацимизиации (переход D в L) происходит не ферментативно, поэтому очень медленно. На этом основано определение возраста млекопитающих.

Все аминокислоты имеют в своем составе амино- и карбоксильную группу обладают свойствами аминов и карбоновых кислот. Кроме того, для α-аминокислот характерна нингидриновая реакция (общая с белками). Со спиртовым раствором нингидрина очень быстро появляется сине-фиолетовая окраска, с пропином желтая.

В конце XIX века была полемика, каким образом аминокислоты образуют связь если взять две аминокислоты, слить их вместе, то не получится никогда линейной структуры (в силу термодинамики, происходит циклизация). Получить полипептид в XIX веке никак не получалось.

Линейные молекулы никак не получатся. С т.з.термодинамики более выгодно отщепить 2Н 2 О, чем образовать линейную молекулу.

В 1888 году химик Данилевский предположил, что белки – это полипептиды, линейные молекулы, которые образуются в результате действия карбоксильной группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты с отщеплением воды и образуется дипептид:

Образуется амидная связь (для белков пептидная), эти пептидные связи разделены только одним углеродным атомом. На основании биуретовой реакции Данилевский сделал такой вывод. Это реакция раствора белка с сульфатом меди в щелочной среде, образуется сине-фиолетовое окрашивание, образуется хилатный комплекс с ионами меди, в результате того, что пептидная связь в белковых молекулах имеет специфическое строение. Вследствие кето-енольной таутомерии она на половину двойная, на половину одинарная. Характерная реакция с Cu(OH) 2:

Биуретовая реакция характерна для биурета (рис.1), для малонамида (рис.2) , белков.

Для того, чтобы окончательно доказать, что бели – это полипептиды в 1901 году Фишер синтезировал полипептид, независимо от него Гофман тоже синтезировал полипептид:

Синтез полипептида по Фишеру:

Продукт давал биуретовую реакцию, плохо растворялся, не обладал биологической активностью, расщеплялся протолитическими ферментами, а ферменты – это специфические биокатализаторы, которые расщеплют природные белки, значит у этого продукта такая же структура, как у природных белков.

В настоящее время синтезировано более 2 тысяч разных белков. Главное в синтезе белка – это защита аминогруппы и активация карбоксильной группы для того, чтобы синтез был направленным. Защита аминогрупп осуществляется ацилированием, для этого обрабатывают ангидридами трихлоруксусной кислоты и вводят трифторацильную группы, либо обрабатывают по Зенерсу (бензиловым эфиром хлоругольной кислоты).

Для синтеза каждого конкретного полипептида, для сшивания конкретного участка могут быть проведены свои собственные методы.

Защита по Зервесу , активация по Курциусу , снятие защиты по Бекману :

Твердофазный синтез полипептидов и белков, специфической особенностью полипептидного синтеза является огромное число однотипных операций. Был разработан метод Робертом Мерифилодм . Мономеры – это аминокислоты, которые используются для синтеза, содержащие защищенную аминогруппу и активированные карбоксильные группы – синтоны. Мерифилд предложил: первый мономер закрепить на полимерной смоле (нерастворимый носитель) и все последующие операции проводятся с полипептидом, растущем на полимерной основе, к смоле добавляют попеременно очередной синтон и реагент для удаления концевой защитной группы. Химические стадии перемежаются соответствующими промывками. В течение всего процесса полипептид остается связанным со смолой. Этот процесс легко можно автоматизировать, запрограммировав смену потоков через колонку. В настоящее время разработаны приборы синтезаторы. На завершающей стадии синтеза полипептид ковалентной связан со смолой, снимается с этой смолы и защитная группа удаляется. Одной из самых главных проблем в твердофазном синтезе является рацимизация аминокислот во время синтеза. Это особенно опасно в этом синтезе, т.к. промежуточных стадии выделения рациматов не существует. Способов отделения в данный момент не существует, но есть условия, чтобы как можно меньше была рацимизация. Сам Мерифилд получил этим методом сразу несколько полипептидов, был получен брадикидин – гормон с сосудорасширяющим действием, ангиотензин – гормон, повышающий кровяное давление, фермент рибонуклеаза, которая катализирует гидролиз РНК.

Выход продуктов этим методом значительно не сравним с методами, которые применялись до этого. С помощью автоматизации можно использовать этот метод в промышленных масштабах.

У каждого полипептида имеется N-конец, а другой С-конец. Аминокислота, которая принимает участие изменяет окончание на ил

Глицил-валил-тирозил-гистедин-аспарагил-пролин. Для определения аминокислот в полипептиде, необходимо провести гидролиз, его проводят при 100 С в течение 24 часов 6Н соляной кислотой. Далее продукты гидролиза анализируют – разделяют методом ионообменной хроматографии на колонке сульфалированным полистиролом. Потом вымывают цитратным буфером из колонки. По количеству элюента судят о том, какие кислоты, т.е. в начале будут вымываться кислые кислоты, а самыми последними – основные. Таким образом можно определять в какой момент, какая аминокислота прошла, а количество определяется фотометрически с помощью нингдрина, этим методом можно определить 1 мкг. Если необходимо оперделить 1 нг, применяют флуоросканин, он реагирует с α-аминокислотами, образуя сильно флуоросцилирующее соединение. Определяют какие и сколько аминокислот находятся, а последовательность аминокислот определить не удается.

Флюоросланин:

Аминокислоты (синоним аминокарбоновые кислоты ) - органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или более аминогрупп; основная структурная часть молекулы белков.

В зависимости от положения аминогруппы в углеродной цепи по отношению к карбоксильной группе (то есть у второго, третьего и так далее углеродных атомов) различают α-, β-, γ-аминокислоты и так далее. Многие Аминокислоты обнаружены в живых организмах в свободном виде или в составе более сложных соединений. Описано ок. 200 различных природных Аминокислоты, среди которых особенно важны около 20, входящих в состав белков (см.). Все найденные в белках Аминокислоты представляют собой α-аминокислоты и отвечают общей формуле: RCH(NH 2)COOH, где R - неодинаковый в разных аминокислот радикал, присоединенный ко второму углеродному атому цепи. К этому же углеродному атому присоединена и аминогруппа. Таким образом, у этого атома углерода 4 неодинаковых заместителя, и он является асимметрическим.

Еще до открытия Аминокислот как особого класса химических веществ французские химики Воклен и Робике (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) изолировали из сока спаржи кристаллический аспарагин, представляющий собой амид аспарагиновой кислоты (см.) и входящий в качестве одной из аминокислот в состав белков.

Первая природная аминокислота (цистин) была открыта в 1810 году в мочевых камнях Волластоном (W. Н. Wollaston); в 1819 году Пруст (J. L. Proust), производя опыты по ферментации сыра, выделил кристаллы лейцина. В 1820 году Браконно (Н. Braconnot) получил из гидролизата желатины глицин, который имел сладкий вкус и был назван клеевым сахаром; лишь впоследствии глицин был отнесен к аминокислотам. Открытие Браконно сыграло особенно важную роль, поскольку оно явилось первым случаем получения Аминокислот из гидролизата белка; в дальнейшем из гидролизатов белков были выделены и идентифицированы и остальные аминокислоты, содержащиеся в составе белковых молекул.

Аминокислоты обладают рядом общих свойств: это бесцветные, кристаллические вещества, плавящиеся обычно с разложением при сравнительно высоких температурах, сладкие, горьковатые или пресные на вкус. Аминокислоты являются амфотерными электролитами, то есть образуют соли как с кислотами, так и с основаниями и обладают некоторыми свойствами, характерными и для органических кислот и для аминов. Природные α-аминокислоты могут вращать плоскость поляризации в разной степени вправо или влево в зависимости от природы аминокислот и условий среды, но все они принадлежат к L-ряду, то есть имеют одинаковую конфигурацию α-углеродного атома и могут рассматриваться как производные L-аланина или, соответственно, L-глицерпнового альдегида. Разнообразие свойств и характера радикалов различных Аминокислот определяет многообразие и специфические свойства как отдельных аминокислот, так и белковых молекул, в состав которых они входят. Химическое строение и важнейшие свойства природных аминокилот, встречающихся в гпдролизатах белков, приведены в табл. 1.

Таблица 1. Химическое строение и физико-химические свойства наиболее распространенных в живой природе аминокислот

Название	Рациональное название	Формула	Молекулярный вес	Температура плавления	Растворимость в граммах на 100 г воды при t° 25°
α-Аминопропионовая кислота		89,09	297° (с разложением)	16,51
α-Амино-δ-гуанидинвалериановая кислота		174,20	238° (с разложением)	Легко растворим
γ-Амид α-аминоянтарной кислоты		132,12	236° (с разложением)	3,11 (28°)
α-Аминоянтарная кислота		133,10	270°	0,50
α-Аминоизовалериановая (α-амино-β-метилмасляная) кислота		117,15	315° (с разложением)	8,85
α-Амино-β-имидазолилпропионовая кислота		155,16	277° (с разложением)	4,29
Глицин (гликокол)	Аминоуксусная кислота		75,07	290° (с разложением)	24,99
δ-Амид-α-аминоглутаровой кислоты		146,15	185°	3,6 (18°)
α-Аминоглутаровая кислота		147,13	249°	0,843
α-Амино-β-метилвалериановая кислота		131,17	284° (с разложением)	4,117
α-Аминоизокапроновая кислота		131,17	295° (с разложением)	2,19
α-, ε-Диаминокапроновая кислота		146,19	224° (с разложением)	Легко растворим
α-Амино-γ-метилтиомасляная кислота		149,21	283° (с разложением)	3,35
γ-Оксипирролидин- α-карбоновая кислота		131,13	270°	36,11
Пирролидин-α-карбоновая кислота		115,13	222°	162,3
α-Амино-β-оксипропионовая кислота		105,09	228° (с разложением)	5,023
α-Амино-β-параоксифенилпропионовая кислота		181,19	344° (с разложением)	0,045
α-Амино-β-оксимасляная кислота		119,12	253° (с разложением)	20,5
α-Амино-β-индолилпр опионовая кислота		204,22	282° (с разложением)	1,14
α-Амино-β-фенилпропионовая кислота		165,19	284°	2,985
α-Амино-β-тиопропионовая кислота		121,15	178°	-
Ди-α-амино-β-тиопропионовая кислота		240,29	261° (с разложением)	0,011

Электрохимические свойства

Обладая амфотерными свойствами (см. Амфолиты), аминокислоты в растворах диссоциируют как по типу кислотной диссоциации (отдавая ион водорода и заряжаясь при этом отрицательно), так и по типу щелочной диссоциации (присоединяя Н-ион и освобождая ион гидроксила), приобретая при этом положительный заряд. В кислой среде усиливается щелочная диссоциация аминокилот и происходит образование солей с анионами кислот. В щелочной среде, наоборот, аминокислоты ведут себя как анионы, образуя соли с основаниями. Установлено, что Аминокислоты в растворах практически полностью диссоциируют и находятся в виде амфотерных (биполярных) ионов, называемых также цвиттерионами или амфиионами:

В кислой среде амфотерный ион присоединяет ион водорода, подавляющий кислотную диссоциацию, и превращается в катион; в щелочной среде с присоединением иона гидроксила подавляется щелочная диссоциация, и биполярный ион становится анионом. При определенном значении рН среды, неодинаковом для разных аминокислот, степень кислотной и щелочной диссоциации для данной аминокилоты уравнивается, и в электрическом поле аминокислот не движется ни к катоду, ни к аноду. Это значение рН называют изоэлектрической точкой (pI), которая тем ниже, чем больше у данной аминокилоты выражены кислотные свойства, и тем выше, чем у аминокислоты больше выражены основные свойства (см. Изоэлектрическая точка). При рI растворимость аминокислоты становится минимальной, в соответствии с чем ее легче осадить из раствора.

Оптические свойства

Все α-аминокислоты, за исключением глицина (см.), имеют асимметрический атом углерода. Таким атомом всегда является 2-й, или α-углеродный, атом, все четыре валентности которого заняты различными группами. В этом случае возможны две стереоизомерные формы, являющиеся зеркальным отражением друг друга и несовместимые между собой подобно правой и левой руке. На схеме изображены два стереоизомера аминокислоты аланина в виде объемного изображения и соответствующей ему проекции на плоскости. Изображение слева условно принято считать левой конфигурацией (L), справа - правой конфигурацией (D). Такие конфигурации соответствуют лево- и правовращающему глицериновому альдегиду, который принят за исходное соединение при определении конфигурации молекул. Показано, что все природные аминокислоты, получаемые из гидролизатов белков, по конфигурации α-углеродного атома соответствуют L-ряду, то есть могут рассматриваться как производные L-аланина, в котором один водородный атом в метальной группе заменен на более сложный радикал. Удельное вращение плоскости поляризации света отдельных Аминокислот зависит как от свойств всей молекулы в целом, так и рН-раствора, температуры и других факторов.

Удельное вращение важнейших аминокислот, их изоэлектрические точки и показатели констант кислотной диссоциации (рК а) представлены в табл. 2.

Таблица 2. Удельное вращение плоскости поляризации, кажущиеся константы кислотной диссоциации и изоэлектрические точки L-аминокислот при t° 25°

Аминокислота	Удельное вращение		Константы кислотной диссоциации			Изоэлектрическая точка рI
	водного раствора	в 5 н. растворе соляной кислоты	pK 1	pK 2	pK 3
Алании	+1,6	+13,0	2,34	9,69		6,0
Аргинин	+21,8	+48,1	2,18	9,09	13,2	10,9
Аспарагин	-7,4	+37,8	2,02	8,80		5,4
Аспарагиновая кислота	+6,7	+33,8	1,88	3,65	9,60	2,8
Валии	+6,6	33,1	2,32	9,62		6,0
Гистидин	+59,8	+18,3	1,78	5,97	8,97	7,6
		2,34	9,60		6,0
Глутамин	+9,2	+46,5	2,17	9,13		5,7
Глутаминовая кислота	+17,7	+46,8	2,19	4,25	9,67	3,2
Изолейцин	+16,3	+51,8	2,26	9,62		5,9
Лейцин	-14,4	+21,0	2,36	9,60		6,0
Лизин	+19,7	+37,9	2,20	8,90	10,28	9,7
Метионин	-14,9	+34,6	2,28	9,21		5,7
Оксипролин	-99,6	-66,2	1,82	9,65		5,8
Пролин	-99,2	-69,5	1,99	10,60		6,3
Серии	-7,9	+15,9	2,21	9,15		5,7
Тирозин	-6,6	-18,1	2,20	9,11	10,07	5,7
Треонин	-33,9	-17,9	2,15	9,12		5,6
Триптофан	-68,8	+5,7	2,38	9,39		5,9
Фенилаланин	-57,0	-7,4	1,83	9,13		5,5
Цистеин	-20,0	+7,9	1,71	8,33	10,78	5,0
Цистин				2,01	8,02 pK 4 = 8,71	5,0

Раньше оптические антиподы L-аминокислот, то есть аминокислоты D-ряда, называли «неприродными», однако в наст, время аминокислоты D-ряда обнаружены в составе некоторых бактериальных продуктов и антибиотиков. Так, капсулы спороносных бактерий (Вас. subtilis, В. anthracis и другое) в значительной мере состоят из полипептида, построенного из остатков D-глутаминовой кислоты. D-аланин и D-глутамидовая кислота входят в состав мукопептидов, образующих клеточные стенки ряда бактерий; валин, фенилаланин, орнитин и лейцин D-ряда содержатся в составе грамицидинов и многих других пептидов - антибиотиков и тому подобное Стереоизомерные аминокислоты существенно различаются по своим биологическим свойствам, они атакуются ферментами, специфическими только к определенной оптической конфигурации, не заменяют или лишь частично заменяют друг друга в обмене веществ и тому подобное D-изомеры (см.), лейцина (см.), серина (см.), триптофана (см.) и валина (см.) очень сладкие, тогда как L-стереоизомеры аланина и серина умеренно сладкие, триптофана - безвкусны, а лейцина и валина - горьковаты. Характерный «мясной» вкус L-глутаминовой к-ты отсутствует у D-формы. Синтетические аминокислоты обычно представляют собой рацематы, то есть смесь равных количеств D- и L-форм. Их обозначают как DL-аминокислоты. При помощи некоторых специальных реактивов или обработки некоторыми ферментами синтетические аминокислоты можно разделить на D- и L-формы или получить только один желаемый стереоизомер.

Классификация аминокислот

Характерные свойства отдельных Аминокислот определяются боковой цепью, то есть радикалом, стоящим у α-углеродного атома. В зависимости от строения этого радикала аминокислоты подразделяют на алифатические (к ним относится большинство аминокислот), ароматические (фенилаланин и тирозин), гетероциклические (гистидин и триптофан) и иминокислоты (см.), у которых атом азота, стоящий при α-углеродном атоме, соединен с боковой цепью в пирролидиновое кольцо; к ним относятся пролин и оксипролин (см. Пролин).

По числу карбоксильных и аминных групп аминокислоты делят следующим образом.

Моноаминомонокарбоновые аминокислоты содержат одну карбоксильную и одну аминную группы; к ним относится большая часть аминокислот (их рI лежит ок. рН 6).

Моноаминодикарбоновые аминокислоты содержат две карбоксильные и одну аминную группы. Аспарагиновая и глутаминовая кислота (см.) обладают слабокислыми свойствами.

Диаминомонокарбоновые кислоты - аргинин (см.), лизин (см.), гистидин (см.) и орнитин - в водном растворе диссоциируют преимущественно как основания.

По химическому составу замещающих групп различают: оксиаминокислоты (содержат спиртовую группу) - серин и треонин (см.), серосодержащие аминокислоты (содержат в своем составе атомы серы) - цистеин, цистин (см.) и метионин (см.); амиды (см.) дикарбоновых аминокислот - аспарагин (см.) и глутамин (см.) и тому подобное Аминокислоты с углеводородным радикалом, например аланин, лейцин, валин и другие, придают белкам гидрофобные свойства; если радикал содержит гидрофильные группы, как, например, у дикарбоновых аминокислот, они сообщают белку гидрофильность.

Помимо уже упомянутых аминокислот (см. таблицу и соответствующие статьи), в тканях человека, животных, растений и у микроорганизмов найдено еще более 100 аминокислот, многие из которых играют важную роль в живых организмах. Так, орнитин и цитруллин (относятся к диаминокарбоновым аминокислотам) играют важную роль в обмене веществ, в частности в синтезе мочевины у животных (см. Аргинин, Мочевина). В организмах найдены высшие аналоги глутаминовой кислоты: α-аминоадипиновая кислота с б атомами углерода и α-аминопимелиновая кислота с 7 атомами углерода. В составе коллагена и желатина найден оксилизин:

имеющий два асимметрических атома углерода. Из алифатических моноаминомонокарбоновых аминокислот встречаются α-аминомасляная кислота, норвалин (α-аминовалериановая кислота) и норлейцин (α-ампнокапроновая кислота). Последние две получены синтетически, но не встречаются в составе белков. Гомосерин (α-амино-γ-оксимасляная кислота) является высшим аналогом серина. Соответственно α-амино-γ-тиомасляная кислота, или гомоцистеин, является подобным аналогом цистеина. Две последние аминокислоты наряду с лантионином:

[НООС-CH(NH 2)-СН 2 -S-CH 2 -CH(NH 2)-COOH]

и цистатионином:

[НООС-CH(NH 2)-CH 2 -S-СН 2 -СН 2 -CH(NH 2)-COOH]

принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот 2,4-Диоксифенилаланин (ДОФА) является промежуточным продуктом обмена фенилаланина (см.) и тирозина (см.). Из тирозина образуется такая аминокислота, как 3,5-дийодтирозин - промежуточный продукт образования тироксина (см.). В свободном состоянии и в составе некоторых природных веществ встречаются аминокислоты, метилированные (см. Метилирование) по азоту: метилглицин, или саркозин , а также метилгистидин, метилтриптофан, метиллизин. Последний недавно обнаружен в составе ядерных белков - гистонов (см.). Описаны также ацетилированные производные аминокислот, в том числе ацетиллизин составе гистонов.

Помимо α-аминокислот в природе, главным образом в свободном виде и в составе некоторых биологически важных пептидов, встречаются Аминокислот, содержащие аминогруппу у других атомов углерода. К ним относятся β-аланин (см. Аланин), γ-аминомасляная кислота (см. Аминомасляные кислоты), играющая важную роль в функционировании нервной системы, δ-аминолевулиновая кислота, являющаяся промежуточным продуктом синтеза порфиринов. К аминокислотам относят также таурин (H 2 N-CH 2 -CH 2 -SO 3 H), образующийся в организме в процессе обмена цистеина.

Получение аминокислот

Аминокислоты получают различными методами, некоторые из них предназначены специально для получения тех или иных аминокислот. Наиболее распространенными общими методами химического синтеза аминокислоты являются следующие.

1. Аминирование галоидопроизводных органических кислот. На галоидопроизводное (обычно бромзамещенную кислоту) действуют аммиаком, в результате чего галоид замещается на аминогруппу.

2. Получение аминокислоты из альдегидов путем обработки их аммиаком и цианистым водородом или цианидами. В результате такой обработки получается циангидрин, который далее аминируется, образуя аминонитрил; омыление последнего дает аминокислоту.

3. Конденсация альдегидов с производными глицина с последующим восстановлением и гидролизом.

Отдельные аминокислоты могут быть получены из гидролизатов белков в виде труднорастворимых солей или других производных. Например, цистин и тирозин легко осаждаются в изо электрической точке; диаминокислоты осаждают в виде солей фосфорно-вольфрамовой, пикриновой (лизин), флавиановой (аргинин) и других кислот; дикарбоновые аминокислоты осаждают в виде кальциевых или бариевых солей, глутаминовая кислота выделяется в виде аминокислот гидрохлорида в кислой среде, аспарагиновая кислота - в виде медной соли и так далее. Для препаративного выделения ряда аминокислот из гидролизатов белка применяют также методы хроматографии и электрофореза. Для промышленных целей многие аминокислоты получают методами микробиологического синтеза, выделяя их из культуральной среды определенных штаммов бактерий.

Определение аминокислот

В качестве общей реакции на аминокислоты чаще всего применяют цветную реакцию с нингидрином (см.), который при нагревании дает с разными аминокислотами фиолетовое окрашивание различных оттенков. Применяют также реактив Фолина (1,2-нафтохинон-4-сульфоиово-кислый натрий), дезаминирование азотистой кислотой с газометрическим определением выделяющегося азота по Ван-Слайку (см. Ван-Слайка методы).

Определение отдельных аминокислот, а также аминокислотного состава белков и свободных аминокислот крови и других жидкостей и тканей организма обычно производят методами хроматографии на бумаге или на ионообменных смолах (см. Хроматография) или электрофореза (см.). Эти методы позволяют качественно и количественно определять малые количества (доли миллиграмма) любых аминокислот с применением эталонных образцов этих соединений в качестве «свидетелей» или стандартов. Обычно пользуются автоматическими анализаторами аминокислот (см. Автоанализаторы), проводящими за несколько часов полный аминокислотный анализ образцов, содержащих всего несколько миллиграммов аминокислоты. Еще более быстрым и чувствительным методом определения аминокислоты является газовая хроматография их летучих производных.

Аминокислоты, поступающие в организм человека и животных с пищей, главным образом в виде пищевого белка, занимают центральное место в азотистом обмене (см.) и обеспечивают синтез в организме его собственных белков и нуклеиновых кислот, ферментов, многих коферментов, гормонов и других биологически важных веществ; в растениях из аминокислот образуются алкалоиды (см.).

В крови человека и животных в норме поддерживается постоянный уровень содержания аминокислот в свободном виде и в составе небольших пептидов. В плазме крови человека в среднем содержится 5-6 мг азота аминокислот (обычно называемого аминоазотом) на 100 мл плазмы (см. Азот остаточный). В эритроцитах содержание аминоазота в 11/2-2 раза выше, в клетках органов и тканей оно еще выше. В сутки с мочой выделяется около 1 г аминокислот(табл. 3). При обильном и несбалансированном белковом питании, при нарушении функции почек, печени и других органов, а также при некоторых отравлениях и наследственных нарушениях обмена аминокислот содержание их в крови повышается (гипераминоацидемия) и с мочой выделяются заметные количества аминокислот. (см. Аминоацидурия).

Таблица 3. Содержание свободных аминокислот в плазме крови и в моче человека

Аминокислота	Плазма крови (мг %)	Моча за 24 часа (мг )
Азот аминокислот	5,8	50-75
Алании	3,4	21-71
Аргинин	1,62	-
Аспарагиновая кислота	0,03
Валин	2,88	4-6
Гистидин	1,38	113-320
1,5	68-199
Глутаминовая кислота	0,70	8-40
Изолейцин	1,34	14-28
Лейцин	1,86	9-26
Лизин	2,72	7-48
Метионин	0,52
Орнитин	0,72	-
Пролив	2,36
Серии	1,12	27-73
Тирозин	1,04	15-49
Треонин	1,67	15-53
Триптофан	1,27	-
Цистин (+цистеин)	1,47	10-21

Активный транспорт аминокислот

Существенную роль в обмене аминокислоты играет активный транспорт аминокислоты против градиента концентрации. Этот механизм поддерживает концентрацию аминокислоты в клетках на более высоком уровне, чем их концентрация в крови, а также регулирует всасывание аминокислоты из кишечника (в процессе переваривания белковой пищи) и обратное всасывание их из почечных канальцев после фильтрации мочи в мальпигиевых клубочках. Активный транспорт аминокислоты связан с действием специфических белковых факторов (пермеаз и транслоказ), избирательно связывающих аминокислоты и осуществляющих их активный перенос за счет распада богатых энергией соединений. Взаимная конкуренция одних аминокислот между собой за активный перенос и отсутствие ее у других аминокислот показывает, что существует несколько систем активного транспорта аминокислоты - для отдельных групп аминокислот. Так, цистин, аргинин, лизин и орнитин обладают общей системой транспорта и конкурируют между собой в этом процессе. Другая система транспорта обеспечивает перенос через мембраны глицина, пролина и оксипролина и, наконец, третья система, по-видимому, является общей для большой группы остальных аминокислот.

Роль аминокислот в питании

Человек и животные используют в обмене веществ азот, поступающий с пищей в виде аминокислоты, главным образом в составе белков, некоторых других органических соединений азота, а также аммонийные соли. Из этого азота путем процессов аминирования и трансаминирования (см. Переаминирование) в организме образуются различные аминокислоты. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в животном организме, и для поддержания жизни эти аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми. Незаменимые аминокислоты для человека: триптофан (см.), фенилаланин (см.), лизин (см.), треонин (см.), валин (см.), лейцин (см.), метионин (см.) и изолейцин (см.). Остальные аминокислоты относят к заменимым, но некоторые из них заменимы лишь условно. Так, тирозин образуется в организме только из фенилаланина и при поступлении последнего в недостаточном количестве может оказаться незаменимым. Подобно этому цистеин и цистин могут образоваться из метионина, но необходимы при недостатке этой аминокислоты. Аргинин синтезируется в организме, но скорость его синтеза может оказаться недостаточной при повышенной потребности (особенно при активном росте молодого организма). Потребность в незаменимых аминокислот изучалась в исследованиях по азотистому равновесию, белковому голоданию, учету потребляемой пищи и другое. Тем не менее потребность в них не поддается точному учету и может быть оценена лишь приблизительно. В табл. 4 приведены данные о рекомендуемых и безусловно достаточных для человека количествах незаменимых аминокислот. Потребность в незаменимых аминокислот возрастает в периоды интенсивного роста организма, при повышенном распаде белков при некоторых заболеваниях.

Принадлежность аминокислоты к заменимым или незаменимым для различных организмов не совсем одинакова. Так, например, аргинин и гистидин, относящиеся к заменимым аминокислотам для человека, незаменимы для кур, а гистидин также для крыс и мышей. Аутотрофные организмы (см.), к которым относятся растения и многие бактерии, способны синтезировать все необходимые аминокислоты. Однако ряд бактерий нуждается в наличии тех или иных аминокислот в культуральной среде. Известны виды или штаммы бактерий, избирательно нуждающиеся в наличии определенных аминокислот. Такие мутантные штаммы, рост которых обеспечивается только при добавлении в среду определенной кислоты, называют ауксотрофными (см. Ауксотрофные микроорганизмы). Ауксотрофные штаммы растут на среде, полноценной в остальных отношениях, со скоростью, пропорциональной количеству добавленной незаменимой аминокислоты, поэтому их иногда применяют для микробиологического определения содержания данной аминокислоты в тех или иных биологических материалах, например Гатри метод (см.).

Недостаток в питании одной из незаменимых аминокислот приводит к нарушению роста и общей дистрофии, но отсутствие некоторых аминокислот может давать также специфические симптомы. Так, недостаток триптофана нередко дает пеллагроподобные явления, поскольку из триптофана в организме образуется никотиновая кислота (у экспериментальных крыс при недостатке триптофана наблюдается помутнение роговицы, катаракта, выпадение шерсти, анемия); недостаток метионина приводит к поражению печени и почек; недостаток валина вызывает неврологические симптомы и так далее.

Полноценное питание обеспечивается при сбалансированном содержании отдельных аминокислот в пище. Избыток некоторых аминокислот также неблагоприятен. Избыток триптофана приводит к накоплению продукта его обмена - 3-оксиантраниловой кислоты, которая может вызывать опухоли мочевого пузыря. При несбалансированном питании избыток некоторых аминокислот может нарушать обмен или использование других аминокислот и вызывать недостаточность последних.

Патология обмена аминокислот

Наиболее частой причиной амнноацидурий и гипераминоацидемий являются заболевания почек, связанные с нарушением выделения и обратного всасывания аминокислоты. Ряд специфических нарушений обмена аминокислоты связан с наследственной недостаточностью определенных ферментов, участвующих в их метаболизме.

Так, редкое, но давно известное заболевание - алкаптонурия обусловлено недостаточностью в организме фермента - оксидазы гомогентизиновой кислоты (одного из продуктов промежуточного обмена тирозина). При алкаптонурии гомогентизиновая кислота выделяется с мочой и, окисляясь на воздухе, окрашивает ее в черный цвет. Хотя алкаптонурия обнаруживается с младенчества, клинические нарушения при этом незначительны и сводятся лишь к большей подверженности особому виду артропатии (охронозу). Другим наследственным нарушением обмена аминокислоты является фенилкетонурия. При этом заболевании имеет место недостаточность или отсутствие фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, вследствие чего нарушается превращение фенилаланина в тирозин; тирозин, в норме не являющийся незаменимой аминокислоты, у больных фенилкетонурией становится незаменимым, поскольку он не может образовываться из фенилаланина. Фенилкетонурия связана с тяжелыми клиническими нарушениями, из которых наиболее важным является нарушение развития головного мозга и вследствие этого тяжелая умственная отсталость, проявляющаяся с раннего детства. Причиной этих нарушений является избыточное накопление фенилаланина в крови (гиперфенилаланинемия) и в моче, в особенности накопление продуктов его обмена, в частности фенилпировиноградной кислоты (фенилкетонурия), от которой и происходит название этой болезни. В наст, время развитие неврологических нарушений, вызванных фенилкетонурией, успешно смягчают, назначая младенцам специальную диету с очень низким содержанием фенилаланина. Некоторые важнейшие наследственные нарушения обмена аминокислот представлены в табл. 5.

Таблица 5. Важнейшие наследственные нарушения обмена аминокислот

Название	Фермент, недостаточность которого вызывает нарушение обмена	Причина нарушения обмена	Некоторые патологические проявления
Тирозинемия	Оксидаза n-оксифенилпировиноградной кислоты	Неспособность превращать п-оксифенилпировиноградную кислоту в гомогентизиновую кислоту	Тяжелое поражение печени и почечных канальцев, нередко смертельное в младенчестве
Гистидинемия	Гистидаза (гистидин-α-дезаминаза)	Неспособность образовывать урокининовую кислоту из гистидина. Повышенное содержание в крови и выделение с мочой гистидина и имидазолпировиноградной кислоты	Дефекты речи. Нередко некоторая степень умственной отсталости
Гомоцистинурия	Цистатионин-синтетаза (сериндегидратаза)	Неспособность образовывать цистатионин из гомоцистеина и серина. Повышенное содержание гомоцистина и метионина в сыворотке и аномальное выделение гомоцистина с мочой	Умственная отсталость, аномалии развития скелета, эктопия хрусталика, артериальная и венозная тромбоэмболия
Цистатионинурия	Цистатионаза (гомосериндегидратаза)	Неспособность расщеплять цистатионин с образованием цистина, α-кетобутирата и аммиака. Значительное выделение цистатионина с мочой и повышенное содержание его в тканях и сыворотке	Иногда умственная отсталость и психические нарушения
Лейциноз (болезнь «кленового сиропа»)	Декарбоксилаза (декарбоксилазы) кетокислот с разветвленной углеродной цепью	Нарушение декарбоксилирования кетокислот (α-кето-изовалериановой, α-кето-β-метилвалериановой и α-кетоизокапроновой), являющихся продуктами дезаминирования аминокислоты валина, изолейцина и лейцина, и выделение этих кетокислот и соответствующих аминокислот с мочой	Характерный запах мочи, напоминающий кленовый сироп. Прогрессирующее неврологическое заболевание с выраженной дегенерацией мозга, обычно начинающееся вскоре после рождения и кончающееся летально в течение нескольких недель или месяцев. В более легки» случаях перемежающиеся приступы токсической энцефалопатии и выделения названных кетокислот и аминокислоты с мочой
Один из типов кретинизма с зобом	Йодотирозиндейодиназа	Нарушение дейодирования моно- и дийодтирозина при синтезе тиреоидного гормона	Резкое увеличение щитовидной железы, сопровождающееся тяжелым гипотиреоидизмом
Гипервалинемия	Валинтрансаминаза	Нарушение переаминирования валина; повышенное содержание его в крови и выделение с мочой	Нарушение развития и умственная отсталость
Изовалериановая ацидемия	Изовалерил-кофермент А-дегидрогеназа	Повышенные количества изовалериановой кислоты (продукта дезаминирования валина) в крови и моче	Периодические приступы ацидоза и комы
Гиперпролинемия	Пролиноксидаза	Повышенное содержание в сыворотке и выделение с мочой пролина вследствие нарушения превращения его в Δ 1 -пирролидин-5-карбоксилат	В некоторых случаях нарушение функции почек и умственная отсталость
Оксипролинемия	Оксипролиноксидаза	Нарушение превращения оксипролина в Δ 1 -пирролидин-3-окси-5-карбоксилат и повышенное содержание оксипролина в сыворотке и моче	Тяжелая умственная отсталость

Особое место занимают резко выраженные аминоацидурии (см.), возникающие в результате нарушения транспорта аминокислоты и, соответственно, всасывания их из почечных канальцев и из кишечника. К таким нарушениям относится цистинурия, диагностированная по выделению с мочой цистина и отложению его в виде камней и осадков в мочевых путях. В действительности цистинурия связана с нарушением общей системы активного транспорта четырех аминокислот - лизина, аргинина, орнитина и цистина. При цистинурии выделяется в среднем более 4 г этих аминокислоты в сутки, из которых только около 0,75 г приходится на долю цистина, однако именно цистин вследствие своей низкой растворимости выпадает при этом в осадок и вызывает отложение камней. Нарушение другой системы активного транспорта, общей для глицина, пролина и оксипролина, приводит к повышенному выделению с мочой этих трех аминокислот (без появления признаков клинических нарушений). Наконец, нарушение еще одной общей системы транспорта аминокислоты, к которым относится, по-видимому, большая группа всех остальных аминокислот, называемое болезнью Хартнупа, связано с многообразными клиническими проявлениями, неодинаковыми в разных случаях заболевания.

Применение аминокислот

Аминокислоты находят широкое применение в медицине и других областях. Различные наборы аминокислоты и гидролизаты белков, обогащенные отдельными аминокислотами, применяются для парентерального питания при операциях, заболеваниях кишечника и нарушениях всасывания. Некоторые аминокислоты оказывают специфический терапевтический эффект при различных расстройствах. Так, метионин применяют при ожирении печени, циррозах и тому подобное; глутаминовая и γ-амино-масляная кислоты дают хороший эффект при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (эпилепсии, реактивных состояниях и так далее); гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.

Аминокислоты применяют также в качестве добавок к пищевым продуктам. Практически наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот. Добавка глутаминовой к-ты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в кулинарии. Помимо питания человека и применения аминокислоты в пищевой промышленности, их используют для кормления животных, для приготовления культуральных сред в микробиологической промышленности и как реактивы.

Гистохимические методы выявления аминокислот в тканях

Реакции выявления аминокислоты в тканях основаны главным образом на выявлении аминогрупп (NH 2 -), карбоксильных (СООН-), сульфгидрильных (SH-) и дисульфидных (SS-) групп. Разработаны методы выявления отдельных аминокислот (тирозина, триптофана, гистидина, аргинина). Идентификация аминокислоты проводится также при помощи блокирования тех или иных групп. Следует иметь в виду, что гистохимик имеет дело, как правило, с денатурированным белком, поэтому результаты гистохимических методов не всегда сопоставимы с биохимическими.

Для выявления SH- и SS-групп лучшей считается реакция с 2,2′-диокси - 6,6′ - динафтилдисульфидом (ДДД), основанная на образовании нафтил дисульфид а, связанного с белком, содержащим SH-группы. Для развития окраски препарат обрабатывают солью диазония (прочный синий Б или прочный черный К), которая соединяется с нафтилдисульфидом, образуя азокраситель, окрашивающий участки локализации SH-и SS-групп в тканях в оттенки от розового до сине-фиолетового. Метод позволяет проводить количественные сопоставления. Ткань фиксируется в жидкости Карнуа, Буэна, в формалине. Лучшие результаты дает 24-часовая фиксация в 1% растворе трихлоруксусной кислоты на 80% спирте с последующей промывкой в серии спиртов возрастающей концентрации (80, 90, 96%), затем производится обезвоживание и заливка в парафин. Для реакции необходимы реактивы: ДДД, соль диазония, 0,1 М веронал-ацетатный буферный раствор (рН 8,5), 0,1 М фосфатный буферный раствор (рН 7,4), этиловый спирт, серный эфир.

α-Аминокислоты выявляются с помощью нингидрин-реактива Шиффа. Метод основан на взаимодействии нингидрина с аминогруппами (NH 2 -); образующийся при этом альдегид выявляется реактивом Шиффа. Материал фиксируется в формалине, безводном спирте, жидкости Ценкера, заключается в парафин. Необходимы реактивы: нингидрин, реактив Шиффа, этиловый спирт. Ткани, содержащие α-аминогруппы, окрашиваются в розовато-малиновые оттенки. Специфичность реакции, однако, является спорной, так к окислению нингидрином могут подвергаться не только α-аминокислоты, но и другие алифатические амины.

Тирозин, триптофан, гистидин выявляются тетразониевым методом. Соли диазония в щелочной среде находятся в виде гидроксидов диазония, присоединяющихся к названным аминокислотам. Для усиления цветной окраски срезы обрабатывают β-нафтолом или Н-кислотой. Фиксация формалином, жидкостью Карнуа. Необходимые реактивы: тетразотированный бензидин или лучше прочный синий Б, 0,1 М вероналацетатный буферный раствор (рН 9,2); 0,1 н. HCl, Н-кислота или β-нафтол. В зависимости от реактива срезы окрашиваются в фиолетово-синий или коричневый цвет. При оценке результатов нужно иметь в виду возможность присоединения к гидроксиду диазония фенола и ароматических аминов. Для дифференцировки аминокислот применяют контрольные реакции.

Из Дополнительных материалов

При написании последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи Международный союз теоретической и прикладной химии и Международный биохимический союз предложили пользоваться сокращенными названиями аминокислоты, состоящими обычно из первых трех букв полного названия соответствующей аминокислоты (см. таблицу). Использование интернациональной латинизированной стандартной системы символов и сокращений представляет большие преимущества с точки зрения сбора, обработки и отыскания научной информации, устранения ошибок при переводе текстов с иностранных языков и тому подобное. Унифицированные сокращенные названия химических соединений, в том числе и аминокислот, особенно важны не только в международном отношении, но и для применения внутри СССР, где научная литература издается на десятках языков, различных по алфавиту, лексике и начертанию специальных терминов и их сокращенных обозначений.

Сокращенные обозначения свободных аминокислот не следует употреблять в тексте работ, это допустимо только в таблицах, списках, схемах.

Там, где последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи известна, символы остатков пишут по порядку, соединяя их дефисами; та цепь или часть цепи, где последовательность соединения аминокислотных остатков неизвестна, заключается в круглые скобки, причем символы остатков аминокислоты разделяются запятыми. При написании линейных пептидов или белков на левом конце установленной последовательности (то есть на ее N-конце) ставится символ аминокислоты, несущей свободную аминогруппу, а на правом конце (на C-конце) - символ остатка аминокислоты, несущего свободную карбоксильную группу. Полипептидную цепь предпочтительнее изображать горизонтально, а не вертикально расположенной последовательностью. Символы аминокислоты обозначают природные (L-) формы, их антиподы - символом D-, который ставят непосредственно перед символом аминокислоты, не отделяя от него дефисом (например, Лей-DФен-Гли).

Символы менее распространенных в живой природе аминокислоты особо оговариваются в каждой публикации. Рекомендуется соблюдать лишь следующие принципы, например, гидроксиаминокислоты (оксиаминокислоты): гидроксилизин (оксилизин) - Hyl (Оли) и так далее; алло-аминокислоты: алло-изо лейцин - aile (аИле), алло-оксилизин - aHyl (аОли); нораминокислоты: норвалин -Nva (Нва), норлейцин - Nle (Нле) и т. д.

Таблица. Сокращенное написание символов аминокислот, наиболее распространенных в живой природе

Полное название аминокислоты	Международные символы	Символы, принятые в русских научных изданиях
Аспарагин
Аспарагиновая кислота
Аспарагиновая кислота и л pi аспарагин (если различие не установлено)
Гидроксипролин
Гистидин
Глутамин
Глутаминовая кислота
Глутаминовая кислота или глутамин (если различие не установлено)
Изолейцин
Метионин
Триптофан
Фенилаланин

Библиография

Браунштейн А. Е. Биохимия аминокислотного обмена, М., 1949, библиогр.; Майстер А. Биохимия аминокислот, пер. с англ., М., 1961; Greenstein J. P. a. Winitz M. Chemistry of the amino acids, v. 1-3, N. Y.-L., 1961; Meister A. Biochemistry of the amino acids, v. 1-2, N. Y., 1965; Nivard R. J. Е. а. Тesser G. I. Amino acids and related compounds, Comprehens. Biochem., v. 6, p. 143, 1965, bibliogr.; Номенклатура биологической химии, пер. с англ., под ред. А. Е. Браунштейна, в. 1, с. 13 и др., М., 1968.

Гистохимические методы выявления Аминокислот в тканях

Лилли Р. Патогистологическая техника и практическая гистохимия, пер. с англ., М., 1969, библиогр.; Пирс Э. Гистохимия, пер. с англ., с. 73, М., 1962; Принципы и методы гистоцитохимического анализа и патологии, под ред. А. П. Авцына и др., Л., 1971, библиогр.

И. Б. Збарский; Р. А. Симакова (гист.), Н. Г. Будковская.

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты .

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты - органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

КЛАССИФИКАЦИЯ

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH 2)COOH

Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица.

Аминокислота	Сокращённое обозначение	Строение радикала (R)
Глицин	Gly (Гли)	H -
Аланин	Ala (Ала)	CH 3 -
Валин	Val (Вал)	(CH 3) 2 CH -
Лейцин	Leu (Лей)	(CH 3) 2 CH – CH 2 -
Серин	Ser (Сер)	OH- CH 2 -
Тирозин	Tyr (Тир)	HO – C 6 H 4 – CH 2 -
Аспарагиновая кислота	Asp (Асп)	HOOC – CH 2 -
Глутаминовая кислота	Glu (Глу)	HOOC – CH 2 – CH 2 -
Цистеин	Cys (Цис)	HS – CH 2 -
Аспарагин	Asn (Асн)	O = C – CH 2 – │ NH 2
Лизин	Lys (Лиз)	NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -
Фенилаланин	Phen (Фен)	C 6 H 5 – CH 2 -

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :

ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

ПОЛУЧЕНИЕ

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I . Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ

Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот

Нахождение в природе и би...гическая роль аминокислот